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題 名 | 用動力學的概念來研究基態及非基態蛋白質之間的關係=Kinetics of Protein Folding |
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作 者 | 陳惠民; | 書刊名 | 化學 |
卷 期 | 55:3 1997.09[民86.09] |
頁 次 | 頁61-68 |
專 輯 | 生物物理化學 |
分類號 | 361.4 |
關鍵詞 | 動力學; 蛋白質; 摺疊; 和展疊; Kinetics; Protein; Folding; Unfolding; |
語 文 | 中文(Chinese) |
中文摘要 | 我們使用動力學的方法,來構建一個蛋白質,Staphylococcal nuclease的展開 與折疊之反應程式。其機製為如下所示: N□D□□D□□D□ (N為基態,D為非基態) 各反應物間的質子數轉換,分別是N□D□:0.8;D□□D□:1.7;D□□D□:0。 由定點突變實驗顯示,E75負責D□□D□的質子轉換。其與K9及H121所構成的區域性 結構的強度約占整個蛋白質穩定度的一半。這些結果顯示,用動力學的方法並結合定點突 變技術,或可解開蛋白質展摺疊之謎。 |
英文摘要 | Kinetic mechanism of staphylococcal nuclease folding/unfolding has been established and shown as follow: N□D□□D□□D□ where N represents native state and D□ is unfolded state. The number of protons transfer for each individual step are 0.8 for the transition of N□D□, 1.7 for D□□D□ transition. There is no proton transfer during the reaction of D□□D□. Based on the mutation experiments, we observed that E75 is responsible for the proton transfer of D□□D□ transition. The X-ray diffraction results show a local stable segment formed by the interactions among E75 and K9 & H121. This minibody may contribute about half of the protein maintaining force based on DSC measurements. These results imply that the protein folding may be solved by using kinetics and site-directed mutagenesis. |
本系統中英文摘要資訊取自各篇刊載內容。